Heat Shock Proteins in Neural Cells

· Springer Science & Business Media
5.0
1 รีวิว
eBook
115
หน้า
คะแนนและรีวิวไม่ได้รับการตรวจสอบยืนยัน  ดูข้อมูลเพิ่มเติม

เกี่ยวกับ eBook เล่มนี้

Eat shock proteins (HSPs), also called stress proteins, are not only induced in response to elevated temperatures, but also as a result of various stress situations, including environmental strains, viral H infection, ischemia, anoxia and oxidative stress. These stress situations trigger cellular defence mechanisms that act as an emergency system capable of combatting the toxic consequences due to the accumulation of misfolded proteins. Heat shock proteins are involved in many physiological processes, including development and differentiation, organisation of the cytoarchi tecture by binding to cytoskeletal elements and regulation of the balance between cell death and survival. Many heat shock proteins work as molecular chaperones. In this role, they contribute to in vivo protein folding and prevent nonproductive interactions with other proteins and cellular c- ponents. In recent years it has been found that the chaperone system and the proteolytic machinery work closely together, and that proteasomal - hibition causes the upregulation of stress proteins. Impairment of the proteasomal machinery and chaperone functions lead to protein damage, which contributes to neurodegenerative disorders and to the aging process.

การให้คะแนนและรีวิว

5.0
1 รีวิว

ให้คะแนน eBook นี้

แสดงความเห็นของคุณให้เรารับรู้

ข้อมูลในการอ่าน

สมาร์ทโฟนและแท็บเล็ต
ติดตั้งแอป Google Play Books สำหรับ Android และ iPad/iPhone แอปจะซิงค์โดยอัตโนมัติกับบัญชีของคุณ และช่วยให้คุณอ่านแบบออนไลน์หรือออฟไลน์ได้ทุกที่
แล็ปท็อปและคอมพิวเตอร์
คุณฟังหนังสือเสียงที่ซื้อจาก Google Play โดยใช้เว็บเบราว์เซอร์ในคอมพิวเตอร์ได้
eReader และอุปกรณ์อื่นๆ
หากต้องการอ่านบนอุปกรณ์ e-ink เช่น Kobo eReader คุณจะต้องดาวน์โหลดและโอนไฟล์ไปยังอุปกรณ์ของคุณ โปรดทำตามวิธีการอย่างละเอียดในศูนย์ช่วยเหลือเพื่อโอนไฟล์ไปยัง eReader ที่รองรับ